Richard Henderson
Richard Henderson CH FRS FMedSci (nato il 19 luglio 1945) è un biologo molecolare e biofisico scozzese. È un pioniere nel campo della microscopia elettronica delle molecole biologiche. Ha condiviso il Premio Nobel per la Chimica nel 2017 con Jacques Dubochet e Joachim Frank.
Henderson ha lavorato presso il Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) di Cambridge dal 1973, ed è stato il suo direttore tra il 1996 e il 2006. È stato anche visiting professor presso il Miller Institute dell'Università della California, Berkeley, nella primavera del 1993.
Ha elaborato la struttura della batteriorhodopsina, una molecola batterica. La molecola cattura l'energia dalla luce e la usa per spostare i protoni fuori dalla cellula. Questo è stato il secondo modello atomico di una proteina di membrana. Le tecniche sviluppate da Henderson per la cristallografia elettronica sono ancora in uso.
I metodi di Henderson aiutano a risolvere le strutture di diversi recettori accoppiati alla proteina G (GPCR). Si tratta di una grande famiglia di recettori proteici che rilevano le molecole al di fuori della cellula. Essi attivano i percorsi interni di trasduzione del segnale. Questo porta a risposte cellulari alle molecole al di fuori della cellula.
Domande e risposte
D: Qual è la professione di Richard Henderson?
R: Richard Henderson è un biologo molecolare e biofisico scozzese.
D: Che cosa ha vinto nel 2017?
R: Nel 2017, Richard Henderson ha condiviso il Premio Nobel per la Chimica con Jacques Dubochet e Joachim Frank.
D: Dove ha lavorato dal 1973?
R: Dal 1973, Richard Henderson lavora presso il Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) di Cambridge.
D: Di quale molecola ha elaborato la struttura?
R: Richard Henderson ha elaborato la struttura della batteriodopsina, una molecola presente nei batteri che cattura l'energia dalla luce e la utilizza per spostare i protoni fuori dalla cellula.
D: Quali tecniche ha sviluppato per la cristallografia elettronica?
R: Le tecniche sviluppate da Richard Henderson per la cristallografia elettronica sono utilizzate ancora oggi e aiutano a risolvere le strutture di diversi recettori accoppiati a proteine G (GPCR).
D: Come fanno i GPCR a rilevare le molecole esterne alla cellula?
R: I recettori accoppiati a proteine G (GPCR) rilevano le molecole all'esterno della cellula e attivano percorsi interni di trasduzione del segnale che portano a risposte cellulari a queste molecole.
