I chaperon molecolari sono proteine che aiutano grandi molecole a piegarsi o dispiegarsi. Alcune aiutano ad assemblare o smontare altre strutture macromolecolari. Non sono presenti in queste strutture quando le strutture svolgono le loro normali funzioni.
La prima proteina ad essere chiamata chaperone assiste l'assemblaggio di nucleosomi da istoni e DNA ripiegati. Questi chaperoni di assemblaggio, specialmente nel nucleo, assemblano le subunità ripiegate in strutture più grandi come gli organelli cellulari.
Una delle principali funzioni dei chaperoni è quella di evitare che le catene polipeptidiche e le subunità assemblate si attacchino insieme in grumi che non funzionano. Alcuni chaperoni sono "holdasi" che agiscono per fermare l'aggregazione. Altri, chiamati "foldasi", aiutano a piegare le proteine che non possono farlo da sole. Queste proteine violano il dogma di Anfinsen.
