Il dogma di Anfinsen è un'ipotesi di biologia molecolare suggerita da Christian Anfinsen. L'idea è che una proteina che si ripiega nella sua struttura nativa è fatta automaticamente dalla sequenza di aminoacidi della proteina. Questo è vero solo per alcune proteine. Per altre proteine sono necessari degli accompagnatori.

Anfinsen ha condiviso il Premio Nobel per la Chimica del 1972 per il suo lavoro sulla struttura dell'enzima ribonucleasi A. Il dogma suggerisce che, nelle condizioni in cui avviene il ripiegamento, la struttura nativa è uno stato unico e stabile. Le condizioni sono tre:

unicità

richiede che la sequenza non abbia nessun'altra configurazione con un'energia libera comparabile.

stabilità

piccoli cambiamenti nell'ambiente circostante non possono dare luogo a cambiamenti nella configurazione minima.

accessibilità cinetica

significa che la forma finale può essere ottenuta senza dover subire cambiamenti di forma molto complessi (come i nodi, per esempio).

Il modo in cui la proteina raggiunge questa struttura è oggetto del campo della piegatura delle proteine, che ha un dogma correlato chiamato paradosso di Levinthal. Il paradosso di Levinto afferma che il numero di possibili conformazioni disponibili per una data proteina è astronomicamente grande, tanto che anche una piccola proteina di 100 residui richiederebbe più tempo dell'universo per esplorare tutte le possibili conformazioni (1026 secondi) e scegliere quella appropriata.

I prioni sono un'eccezione al dogma di Anfinsen. I prioni sono conformazioni stabili delle proteine che differiscono dallo stato di piegamento nativo. Nell'encefalopatiaspongiforme bovina (malattia della mucca pazza), le proteine native si ripiegano in una diversa conformazione stabile, che causa l'accumulo fatale di amiloidi. Anche altre malattie amiloidi, tra cui il morbo di Alzheimer e il morbo di Parkinson, sono eccezioni al dogma di Anfinsen.