Enzima

Struttura dell'enzima

Ci sono migliaia di enzimi diversi e ognuno è specifico per la reazione che catalizza. Gli enzimi hanno nomi che mostrano cosa fanno. I nomi degli enzimi di solito finiscono in -ase per mostrare che sono enzimi. Esempi di questo includono l'ATP sintasi. Crea una sostanza chimica chiamata ATP. Un altro esempio è la DNA polimerasi. Legge un filamento di DNA intatto e lo usa come modello per creare un nuovo filamento.

Un esempio di enzima è l'amilasi, che si trova nella saliva. Scompone le molecole di amido in molecole più piccole di glucosio e maltosio. Un altro tipo di enzima è la lipasi. Scompone i grassi in molecole più piccole, acidi grassi e glicerolo.d

Le proteasi sono un'intera classe di enzimi. Scompongono altri enzimi e proteine in aminoacidi. Le nucleasi sono enzimi che tagliano il DNA o l'RNA, spesso in punti specifici della molecola.

Gli enzimi non servono solo a rompere grandi sostanze chimiche in sostanze chimiche più piccole. Altri enzimi prendono sostanze chimiche più piccole e le costruiscono in sostanze chimiche più grandi, e fanno molti altri compiti chimici. La classificazione qui sotto elenca i tipi principali.

I biochimici spesso disegnano un'immagine di un enzima da usare come aiuto visivo o mappa dell'enzima. Questo è difficile da fare perché ci possono essere centinaia o migliaia di atomi in un enzima. I biochimici non possono disegnare tutti questi dettagli. Invece, usano modelli a nastro come immagini degli enzimi. I modelli a nastro possono mostrare la forma di un enzima senza dover disegnare ogni atomo.

La maggior parte degli enzimi non funziona se la temperatura e il pH non sono giusti. Nei mammiferi la temperatura giusta è di solito circa 37oC gradi (temperatura corporea). Il pH corretto può variare molto. La pepsina è un esempio di un enzima che funziona meglio quando il pH è circa 1,5.

Riscaldare un enzima oltre una certa temperatura distruggerà l'enzima in modo permanente. Verrà scisso dalla proteasi e le sostanze chimiche verranno utilizzate di nuovo.

Alcune sostanze chimiche possono aiutare un enzima a fare il suo lavoro ancora meglio. Questi sono chiamati attivatori. A volte, una sostanza chimica può rallentare un enzima o addirittura far sì che l'enzima non funzioni affatto. Questi sono chiamati inibitori. La maggior parte dei farmaci sono sostanze chimiche che accelerano o rallentano qualche enzima nel corpo umano.

Amilasi salivare: ione cloruro verde; calcio beige

Struttura dell'enzima

Ci sono migliaia di enzimi diversi e ognuno è specifico per la reazione che catalizza. Gli enzimi hanno nomi che mostrano cosa fanno. I nomi degli enzimi di solito finiscono in -ase per mostrare che sono enzimi. Esempi di questo includono l'ATP sintasi. Crea una sostanza chimica chiamata ATP. Un altro esempio è la DNA polimerasi. Legge un filamento di DNA intatto e lo usa come modello per creare un nuovo filamento.

Un esempio di enzima è l'amilasi, che si trova nella saliva. Scompone le molecole di amido in molecole più piccole di glucosio e maltosio. Un altro tipo di enzima è la lipasi. Scompone i grassi in molecole più piccole, acidi grassi e glicerolo.d

Le proteasi sono un'intera classe di enzimi. Scompongono altri enzimi e proteine in aminoacidi. Le nucleasi sono enzimi che tagliano il DNA o l'RNA, spesso in punti specifici della molecola.

Gli enzimi non servono solo a rompere grandi sostanze chimiche in sostanze chimiche più piccole. Altri enzimi prendono sostanze chimiche più piccole e le costruiscono in sostanze chimiche più grandi, e fanno molti altri compiti chimici. La classificazione qui sotto elenca i tipi principali.

I biochimici spesso disegnano un'immagine di un enzima da usare come aiuto visivo o mappa dell'enzima. Questo è difficile da fare perché ci possono essere centinaia o migliaia di atomi in un enzima. I biochimici non possono disegnare tutti questi dettagli. Invece, usano modelli a nastro come immagini degli enzimi. I modelli a nastro possono mostrare la forma di un enzima senza dover disegnare ogni atomo.

La maggior parte degli enzimi non funziona se la temperatura e il pH non sono giusti. Nei mammiferi la temperatura giusta è di solito circa 37oC gradi (temperatura corporea). Il pH corretto può variare molto. La pepsina è un esempio di un enzima che funziona meglio quando il pH è circa 1,5.

Riscaldare un enzima oltre una certa temperatura distruggerà l'enzima in modo permanente. Verrà scisso dalla proteasi e le sostanze chimiche verranno utilizzate di nuovo.

Alcune sostanze chimiche possono aiutare un enzima a fare il suo lavoro ancora meglio. Questi sono chiamati attivatori. A volte, una sostanza chimica può rallentare un enzima o addirittura far sì che l'enzima non funzioni affatto. Questi sono chiamati inibitori. La maggior parte dei farmaci sono sostanze chimiche che accelerano o rallentano qualche enzima nel corpo umano.

Amilasi salivare: ione cloruro verde; calcio beige

Modello di serratura e chiave

Gli enzimi sono molto specifici. Nel 1894 Emil Fischer suggerì che sia l'enzima che il substrato hanno forme geometriche complementari specifiche che si adattano esattamente l'uno all'altro. Questo modello è spesso chiamato "la serratura e la chiave". Tuttavia, questo modello non riesce a spiegare cosa succede dopo.

Nel 1958, Daniel Koshland suggerì una modifica al modello della serratura e della chiave. Poiché gli enzimi sono strutture piuttosto flessibili, il sito attivo viene rimodellato dalle interazioni con il substrato. Di conseguenza, il substrato non si lega semplicemente a un sito attivo rigido. Le catene laterali degli aminoacidi del sito attivo sono piegate in posizioni che permettono all'enzima di fare il suo lavoro catalitico. In alcuni casi, come le glicosidasi, anche la molecola del substrato cambia leggermente forma quando entra nel sito attivo.

Diagrammi per mostrare l'ipotesi di adattamento indotto dell'azione enzimatica

Modello di serratura e chiave

Gli enzimi sono molto specifici. Nel 1894 Emil Fischer suggerì che sia l'enzima che il substrato hanno forme geometriche complementari specifiche che si adattano esattamente l'uno all'altro. Questo modello è spesso chiamato "la serratura e la chiave". Tuttavia, questo modello non riesce a spiegare cosa succede dopo.

Nel 1958, Daniel Koshland suggerì una modifica al modello della serratura e della chiave. Poiché gli enzimi sono strutture piuttosto flessibili, il sito attivo viene rimodellato dalle interazioni con il substrato. Di conseguenza, il substrato non si lega semplicemente a un sito attivo rigido. Le catene laterali degli aminoacidi del sito attivo sono piegate in posizioni che permettono all'enzima di fare il suo lavoro catalitico. In alcuni casi, come le glicosidasi, anche la molecola del substrato cambia leggermente forma quando entra nel sito attivo.

Diagrammi per mostrare l'ipotesi di adattamento indotto dell'azione enzimatica

Funzione

L'equazione generale per una reazione enzimatica è:

Substrato + Enzima -> Substrato:Enzima -> Prodotto:Enzima -> Prodotto + Enzima

Gli enzimi abbassano l'energia di attivazione di una reazione formando un complesso intermedio con il substrato. Questo complesso è chiamato complesso enzima-substrato.

Per esempio, la sucrasi, 400 volte più grande del suo substrato saccarosio, scinde il saccarosio nei suoi zuccheri costituenti, che sono glucosio e fruttosio. La sucrasi piega il saccarosio e tende il legame tra il glucosio e il fruttosio. Le molecole d'acqua si uniscono e fanno la scissione in una frazione di secondo. Gli enzimi hanno queste caratteristiche chiave:

1. Sono catalizzatori. Di solito aumentano il tasso di reazione di 10 miliardi di volte. ^{p39 L'}enzima stesso non viene cambiato dalla reazione.
2. Sono efficaci in quantità minime. Una molecola di enzima può convertire 1000 molecole di substrato al minuto, e alcuni sono noti per convertire 3 milioni in un minuto. ^p39
3. Sono altamente specifici. Un enzima realizzerà solo una delle molte reazioni di cui è capace un substrato.

Controllo dell'attività enzimatica

Ci sono cinque modi principali in cui l'attività enzimatica è controllata nella cellula.

1. La produzione di enzimi (trascrizione e traduzione dei geni degli enzimi) può essere aumentata o ridotta in risposta ai cambiamenti nell'ambiente della cellula. Questa forma di regolazione genica è chiamata induzione e inibizione dell'enzima. Per esempio, nei batteri resistenti agli antibiotici come la penicillina, vengono indotti enzimi che idrolizzano la molecola di penicillina.
2. Gli enzimi possono essere presenti in diversi compartimenti cellulari. Per esempio, gli acidigrassi sono sintetizzati da una serie di enzimi nel citosol, nel reticolo endoplasmatico e nell'apparato di Golgi. Poi vengono utilizzati da un diverso insieme di enzimi come fonte di energia nei mitocondri.
3. Gli enzimi possono essere regolati dai loro stessi prodotti. Per esempio, i prodotti finali spesso inibiscono uno dei primi enzimi del percorso. Tale meccanismo di regolazione è chiamato feedback negativo, perché la quantità di prodotto finale prodotto è regolata dalla sua stessa concentrazione. Questo impedisce alle cellule di produrre troppo enzima. Il controllo dell'azione enzimatica aiuta a mantenere un ambiente interno stabile negli organismi viventi.
4. Gli enzimi possono essere regolati da modifiche dopo la loro produzione. Un esempio è la scissione della catena polipeptidica. La chimotripsina, una proteasi digestiva, è prodotta in forma inattiva nel pancreas e trasportata in questa forma allo stomaco dove viene attivata. Questo impedisce all'enzima di digerire il pancreas o altri tessuti prima che entri nell'intestino. Questo tipo di precursore inattivo di un enzima è noto come zimogeno.
5. Alcuni enzimi possono attivarsi quando si spostano in un ambiente diverso (per esempio da un pH alto a un pH basso). Per esempio, l'emoagglutinina nel virus dell'influenza viene attivata da un cambiamento di forma. Questo è causato dalle condizioni acide che si verificano all'interno del lisosoma della cellula ospite.

Grafico che mostra l'effetto del cambiamento di temperatura sull'attività dell'enzima


Grafico che mostra l'effetto del cambiamento del pH sull'attività dell'enzima

Funzione

L'equazione generale per una reazione enzimatica è:

Substrato + Enzima -> Substrato:Enzima -> Prodotto:Enzima -> Prodotto + Enzima

Gli enzimi abbassano l'energia di attivazione di una reazione formando un complesso intermedio con il substrato. Questo complesso è chiamato complesso enzima-substrato.

Per esempio, la sucrasi, 400 volte più grande del suo substrato saccarosio, scinde il saccarosio nei suoi zuccheri costituenti, che sono glucosio e fruttosio. La sucrasi piega il saccarosio e tende il legame tra il glucosio e il fruttosio. Le molecole d'acqua si uniscono e fanno la scissione in una frazione di secondo. Gli enzimi hanno queste caratteristiche chiave:

1. Sono catalizzatori. Di solito aumentano il tasso di reazione di 10 miliardi di volte. ^{p39 L'}enzima stesso non viene cambiato dalla reazione.
2. Sono efficaci in quantità minime. Una molecola di enzima può convertire 1000 molecole di substrato al minuto, e alcuni sono noti per convertire 3 milioni in un minuto. ^p39
3. Sono altamente specifici. Un enzima realizzerà solo una delle molte reazioni di cui è capace un substrato.

Controllo dell'attività enzimatica

Ci sono cinque modi principali in cui l'attività enzimatica è controllata nella cellula.

1. La produzione di enzimi (trascrizione e traduzione dei geni degli enzimi) può essere aumentata o ridotta in risposta ai cambiamenti nell'ambiente della cellula. Questa forma di regolazione genica è chiamata induzione e inibizione dell'enzima. Per esempio, nei batteri resistenti agli antibiotici come la penicillina, vengono indotti enzimi che idrolizzano la molecola di penicillina.
2. Gli enzimi possono essere presenti in diversi compartimenti cellulari. Per esempio, gli acidi grassi sono sintetizzati da una serie di enzimi nel citosol, nel reticolo endoplasmatico e nell'apparato di Golgi. Poi vengono utilizzati da un diverso insieme di enzimi come fonte di energia nei mitocondri.
3. Gli enzimi possono essere regolati dai loro stessi prodotti. Per esempio, i prodotti finali spesso inibiscono uno dei primi enzimi del percorso. Tale meccanismo di regolazione è chiamato feedback negativo, perché la quantità di prodotto finale prodotto è regolata dalla sua stessa concentrazione. Questo impedisce alle cellule di produrre troppo enzima. Il controllo dell'azione enzimatica aiuta a mantenere un ambiente interno stabile negli organismi viventi.
4. Gli enzimi possono essere regolati da modifiche dopo la loro produzione. Un esempio è la scissione della catena polipeptidica. La chimotripsina, una proteasi digestiva, è prodotta in forma inattiva nel pancreas e trasportata in questa forma allo stomaco dove viene attivata. Questo impedisce all'enzima di digerire il pancreas o altri tessuti prima che entri nell'intestino. Questo tipo di precursore inattivo di un enzima è noto come zimogeno.
5. Alcuni enzimi possono attivarsi quando si spostano in un ambiente diverso (per esempio da un pH alto a un pH basso). Per esempio, l'emoagglutinina nel virus dell'influenza viene attivata da un cambiamento di forma. Questo è causato dalle condizioni acide che si verificano all'interno del lisosoma della cellula ospite.

Grafico che mostra l'effetto del cambiamento di temperatura sull'attività dell'enzima


Grafico che mostra l'effetto del cambiamento del pH sull'attività dell'enzima

Inibitori enzimatici

Gli inibitori possono essere usati per impedire a un enzima di legarsi a un substrato. Questo può essere fatto per rallentare una reazione controllata dall'enzima. Gli inibitori si inseriscono liberamente o parzialmente nel sito attivo dell'enzima. Questo impedisce o rallenta la formazione di un complesso enzima-substrato.

Inibitori enzimatici

Gli inibitori possono essere usati per impedire a un enzima di legarsi a un substrato. Questo può essere fatto per rallentare una reazione controllata dall'enzima. Gli inibitori si inseriscono liberamente o parzialmente nel sito attivo dell'enzima. Questo impedisce o rallenta la formazione di un complesso enzima-substrato.

Denaturazione

La denaturazione è l'alterazione irreversibile del sito attivo di un enzima, causata da un cambiamento estremo della temperatura o del pH. Diminuirà il tasso di reazione perché la molecola di substrato non sarà in grado di inserirsi nel sito attivo, quindi i prodotti non potranno essere formati.

Denaturazione

La denaturazione è l'alterazione irreversibile del sito attivo di un enzima, causata da un cambiamento estremo della temperatura o del pH. Diminuirà il tasso di reazione perché la molecola di substrato non sarà in grado di inserirsi nel sito attivo, quindi i prodotti non potranno essere formati.

Cofattori

I cofattori, o coenzimi, sono molecole di aiuto necessarie per far funzionare un enzima. Non sono proteine e possono essere molecole organiche o inorganiche. Entrambi i tipi di molecole a volte contengono uno ione metallico al centro, come Mg2+, Cu2+, Mn2+ o cluster di ferro e zolfo. Questo perché tali ioni possono agire come donatori di elettroni, e questo è importante in molte reazioni. Il bisogno degli enzimi di vari piccoli aiutanti è la ragione fondamentale per cui gli animali, noi compresi, hanno bisogno di oligoelementi e vitamine.

Cofattori

I cofattori, o coenzimi, sono molecole di aiuto necessarie per far funzionare un enzima. Non sono proteine e possono essere molecole organiche o inorganiche. Entrambi i tipi di molecole a volte contengono uno ione metallico al centro, come Mg2+, Cu2+, Mn2+ o cluster di ferro e zolfo. Questo perché tali ioni possono agire come donatori di elettroni, e questo è importante in molte reazioni. Il bisogno degli enzimi di vari piccoli aiutanti è la ragione fondamentale per cui gli animali, noi compresi, hanno bisogno di oligoelementi e vitamine.

Classificazione

Gli enzimi sono stati classificati dall'Unione Internazionale di Biochimica. La loro Commissione sugli enzimi ha raggruppato tutti gli enzimi conosciuti in sei classi:

1. Ossido-reduttasi: catalizzano il trasferimento di elettroni
2. Transferasi: spostano un gruppo funzionale da una molecola a un'altra
3. Idrolasi: aggiungere il gruppo -OH (idrossile)
4. Liasi: dividono i legami chimici e spesso aggiungono doppi legami o strutture ad anello
5. Isomerasi: A -> B dove B è un isomero di A
6. Ligasi: uniscono due grandi molecole: Ab + C -> A-C + b

Ai singoli enzimi viene dato un numero a quattro cifre che li classifica nel database. ^p145

Classificazione

Gli enzimi sono stati classificati dall'Unione Internazionale di Biochimica. La loro Commissione sugli enzimi ha raggruppato tutti gli enzimi conosciuti in sei classi:

1. Ossido-reduttasi: catalizzano il trasferimento di elettroni
2. Transferasi: spostano un gruppo funzionale da una molecola a un'altra
3. Idrolasi: aggiungere il gruppo -OH (idrossile)
4. Liasi: dividono i legami chimici e spesso aggiungono doppi legami o strutture ad anello
5. Isomerasi: A -> B dove B è un isomero di A
6. Ligasi: uniscono due grandi molecole: Ab + C -> A-C + b

Ai singoli enzimi viene dato un numero a quattro cifre che li classifica nel database. ^p145

Usi degli enzimi

Gli enzimi sono usati commercialmente per:

• fare cibo per bambini - cibo predigerito per bambini
• ammorbidire i centri dei cioccolatini
• detersivo biologico - che contiene enzimi proteasi per rompere il sudiciume e lo sporco. Rompe le molecole grandi e insolubili in molecole piccole e solubili. Funziona a una temperatura più bassa, quindi è necessaria meno energia (termostabile)

Usi degli enzimi

Gli enzimi sono usati commercialmente per:

• fare cibo per bambini - cibo predigerito per bambini
• ammorbidire i centri dei cioccolatini
• detersivo biologico - che contiene enzimi proteasi per rompere il sudiciume e lo sporco. Rompe le molecole grandi e insolubili in molecole piccole e solubili. Funziona a una temperatura più bassa, quindi è necessaria meno energia (termostabile)

Pagine correlate

• Cinetica di scoppio

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